Интегрированный урок на тему "Белки"

Интегрированный урок по химии и биологии

Белки – природные высокомолекулярные вещества, свойства белков, их биологические функции (11 класс)

Крошкина Л.Н., учитель химии,

Стяжкина Е.Е., учитель биологии,

Фидченко О.В., учитель химии.

Разделы: химия, биология

Тип урока: комбинированный (80 минут)

Вид: интегрированный урок

Цели урока:

• проследить взаимосвязь строения белков с их свойствами и функциями как высшей формы развития вещества на уровнях знания, понимания, применения, обобщения и систематизации желаемого результата;

• выявить связь питания человека с его здоровьем.

Задачи урока:

• расширить знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках;

• формировать способность к самостоятельному приобретению знаний;

• развивать умения делать выводы на основе сравнения;

• работать с дополнительной литературой, реактивами;

• выявить взаимосвязь биологии и химии.

• развивать мышление учащихся через установление причинно-следственных связей: строение вещества – свойства вещества – применение вещества.

Оборудование: экран, проектор, ноутбук, мультимедийная презентация, дидактический материал по теме «Белки», оборудование и реактивы для эксперимента, таблицы: «Структура белка», «Биосинтез белка в клетке», выставка дополнительной литературы по теме урока.

План урока:

1. Вступительное слово учителя

2. История открытия белков

3. Экспресс-тестирование по теме «Белки»

4. Классификация белков

5. Свойства белков

а) физические свойства

б) белки-амфолиты

в) пенообразование белков

г) гидролиз белков

д) результаты исследования белков

е) денатурация белков

1. Эксперимент «Качественные реакции на белок»

2. Уровни организации белковой молекулы

3. Функции белков

4. Обмен белков

5. Белки и пища

6. Новости науки

7. Итоги урока

Девиз урока: (слайд 3)

« ... С полным основанием можно считать, что белки – самые важные из всех веществ, входящие в состав организма животных и растений» Лайнус Полинг

1. Организационный момент. Объявление темы, целей и задач урока.

Учитель химии. С давних времен людей волнует вопрос «Что такое жизнь?». Научные исследования показали, что жизнь тесно связана с белками, которые входят в состав всех живых организмов.

(слайд 4) «Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой …– причём с прекращением этого обмена прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка».

(слайд 5) Определение, данное Фридрихом Энгельсом, в работе «Антидюринг» позволяет задуматься над тем, как современная наука представляет процесс жизни. Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами. Жизнь немыслима без обмена веществ, постоянного обновления составных частей живого организма, то есть без процессов анаболизма и катаболизма – этого удивительного единства противоположностей живого. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем замечательным материалом, который послужил основой жизни на Земле.

1. История открытия белков

Учитель биологии (слайд 6) В 1754 г. итальянский ученый Я. Беккари выделил из пшеничной муки клейкую массу-клейковину.

Оказалось, что это вещество растительного происхождения по свойствам напоминало продукты, которые можно получить из организма животных.

Ученый сделал вывод: существуют особые вещества, присущие растениям и животным.

Эта работа положила начало изучению белков. Исследования приобрели систематический характер.

К началу 19в. появились первые работы по химическому составу белков.

(слайд 7) В 1888 г. русский биохимик А. Данилевский высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в молекуле белка. Основой послужили опыты ученого.

Ученица (слайд 8) Уже через год исследованиями занялись немецкие химики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они предположили, что аминокислоты в молекуле белка связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксильной группы другой. При образовании такой связи выделяется молекула воды. В 1902 г. Э.Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот.

В начале 20 в. датский биохимик К. Линдерстрем-Ланг ввел понятие о четырех уровнях внутримолекулярной организации белков.
(слайд 9) В 1953 г. была установлена структура первого белка-инсулина. Автор открытия Ф. Сэнгер в 1958 г. был удостоен Нобелевской премии.

Американский биохимик Дю Виньо расшифровал структуру гормонов окситоцина и вазопрессина, а также синтезировал их. В 1955 г. он стал Нобелевским лауреатом.

Количество белков с установленной структурой с каждым годом увеличивается.

1. Экспресс-тестирование по теме «Белки»

Учитель биологии: Тема «Белки» изучалась нами в курсе биологии 10 класса. Я предлагаю вам оценить уровень своих знаний, поучаствовав в экспресс-тестировании по данной теме. Необходимо решить, является ли верным предложенное суждение, и аргументировать свою точку зрения.

(слайды 10-14) Текст теста см. Приложение 1

1. Классификация белков.

Учитель химии (слайд 15) В природе встречается много белков, разнообразных по своим биологическим свойствам, но близких по химическому составу. Однако знаний о структуре многих белков недостаточно, поэтому пока невозможно создать стройную классификацию белков на основе их химического строения.

(слайды 16-19) По степени сложности белки делятся на две группы:

Белки

протеины протеиды

Ученица. Протеины – простые белки, которые состоят только из остатков аминокислот, при гидролизе таких белков образуются только аминокислоты.

Термин «протеин» от греческого слова «протейос»- первый и отражает тот факт, что эти вещества встречаются во всех формах живой материи. По растворимости в отдельных растворителях можно выделить следующие группы белков:

Альбумины – при растворении в воде образуют коллоидный раствор, свертываются при нагревании, нейтральны (белок куриного яйца).

Глобулины- растворяются в соляных растворах, входят в состав мышечных волокон, крови, молока. Эти белки являются слабыми кислотами.

Проламины – растворяются в этиловом спирте. Это белки семян злаков (зеины в кукурузе, авенины в овсе, глиадины в пшенице).

Глютелиды- растворяются только в щелочах (глютенон, клейковина пшеницы).

Склеропротеины- нерастворимые белки (кератин, коллаген, эластин, фиброин).

Ученик. Протеиды – сложные белки, которые кроме белковой части молекулы, состоящей из аминокислот, содержат и небелковую часть, называемую простетической группой, в ее состав входят фосфорная кислота, азотистые основания и т.д.

К сложным относятся:

Нуклеопротеиды, которые при гидролизе образуют белки и нуклеиновые кислоты.

Фосфорпротеиды, в состав которых входит фосфорная кислота, они имеют кислотный характер. Например, казеин молока.

Хромопротеиды, которые содержат пигмент, например, гемоглобин.

Гликопротеиды, содержащие полисахариды. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника, в хрящах, стекловидном теле глаз.

Липопротеиды- при гидролизе распадаются на белок и растворимые в эфире жиры, лейцитины и другие фосфатиды.

1. Свойства белков:

а) физические свойства.

Учитель химии. Живая природа характеризуется рядом свойств отличающих ее от неживой природы, и почти все эти свойства связаны с белками. Молекула белка очень длинная, химики называют такие молекулы полимерными, от греческого « poly» - много, «meros»- доля, часть.

Ученица (слайд 20) Установлено, что белки могут иметь весьма различные размеры и форму. Молекулярная масса белков от 5-10 тыс. до 1млн. Это бесцветные вещества, не имеющие вкуса, лишены запаха, а при нагревании разлагаются, без плавления. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также других веществ. Горение сопровождается запахом жжённого пера. Определение молекулярной массы и размера белка выполняется физическими методами исследования. Сведения о форме молекул получают непосредственно с помощью электроноскопии и рентгеноструктурного анализа комплексов белков с тяжёлыми металлами.

Многие белки могут существовать в виде хорошо образованных кристаллов, что делает возможным установление их строения методом рентгеноструктурного анализа.

Есть белки растворимые и нерастворимые в воде. Это зависит от их третичной структуры.

Глобулярные белки (сферопротеины) являются растворимыми.

(слайды 21,22) Большинство белков образуют коллоидные растворы, доказательством чего служит их способность рассеивать свет – эффект Тиндаля (хорошо виден конус).

Фибриллярные белки (склеропротеины) – кератин волос, сухожилий, костей, придающие тканям механическую прочность являются нерастворимыми.

б) Белки – амфолиты.

Учитель химии. При изучении неорганической химии вы узнали, что есть амфотерные вещества: оксиды, гидроксиды – амфолиты. Но существуют амфолиты и среди органических веществ. К ним относятся и белки.

Ученик (слайд 23) В зависимости от pH среды белки могут вести себя как катионы или как анионы.

При определенном значения pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле одинаково. Такое значение pH называют изоэлектрической точкой. В этой точке белки электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие.

Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для получения белковых продуктов. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду – процесс гидратации, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты.

в) Пенообразование.

Ученица (слайд 24) Одним из свойств белков, имеющих практическое применение является пенообразование. Пенообразование – это способность белков образовывать высококонцентрированные системы, «жидкость – газ» называемые пенами. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.

г) Гидролиз белков.

Учитель химии. В живом организме происходят два взаимопротивоположных процесса: синтез белков на основе α-аминокислот и гидролиз белков, конечными продуктами которого являются α-аминокислоты.

Ученик (слайды 25, 26) Гидролиз белков – это разрушение одного из важнейших уровней организации белковой материи. В лабораторных условиях гидролиз проводят в присутствии кислот и щелочей при нагревании. Щелочной гидролиз проводят гидроксидом бария Ba(OH)₂, реакция с ним происходит быстрее, кроме того, он не разрушает триптофан.

В желудке происходят процессы ферментативного гидролиза.

Чистый желудочный сок – это бесцветная жидкость и имеет кислую среду. Железы желудка вырабатывают фермент пепсин в неактивном виде, в активную форму он переходит при воздействии на него 0,5%-ной соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде, а при попадании в щелочную среду становится неактивным.

д) результаты исследования белков

Ученицы (слайды 27-29) Исследование действия желудочного сока на белок куриного яйца.

Взяли четыре стеклянные трубочки, три из которых со свёрнувшимся белком куриного яйца, а четвертая- с крахмалом. Первую опустили в пробирку с 3,5%-ным раствором соляной кислоты HCl, вторую в пробирку с раствором аптечного желудочного сока, третью – в раствор аптечного желудочного сока + 1% раствор гидроксида натрия NaOH, четвёртую - с крахмальным клестером – в раствор аптечного желудочного сока. Все пробирки поместили в водяную баню с температурой 36,6⁰ C. Через некоторое время наблюдаем изменения во второй пробирке.

Вывод: Фермент действует только на определённую субстанцию, только в кислой среде, и только при температуре тела человека.

Рассмотрим гидролиз трипептида. (слайд 30)

е) Денатурация белков.

Учитель химии. Одним из важнейших свойств белка является денатурация. Это процесс разрушения природой (нативной) структуры белка.

Ученица (слайд 31) Денатурация – это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов: температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов, ультразвука и т.д., происходит изменение четвертичной, третичной, вторичной структуры белка. Первичная структура, а, следовательно, и химический состав белков не меняются.

При денатурации белок теряет присущие ему в организме функции (от латинского denaturale – лишать природных свойств).

При варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит разрушение пространственной структуры альбумина в яичном белке и казеина в молоке.

При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. От белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений как аммиак, сероводород, фосфин, углекислый газ и др. Накапливаясь в продуктах, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции.

Денатурация сопровождается изменением физических свойств белков: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность макромолекулы. Денатурация белка – это разрушение сил (связей) стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящие к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождается изменением растворимости, вязкости, химической активности, снижением или полной потерей биологических функций.

(слайд 32) Обратимый процесс – ренатурация, т.е. восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна, если затронута первичная структура белка.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева, влажности.

1. Эксперимент «Качественные реакции на белок» (слайд 33)

Карточку-инструкцию см. Приложение 2 к уроку.

После экспериментальной части урока проводится динамическая пауза (слайд 34)

1. Уровни организации белковой молекулы

Учитель биологии (слайд 35) Пептидные цепи могут изгибаться ,принимая различные формы, а также взаимодействовать между собой.

Изучая в 20в. структуру белка, датский биохимик К. Линдерстрем-Ланг ввел понятие о 4 уровнях их внутримолекулярной организации: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белка.

Ученик (слайд 36) Первичная или линейная структура

Представляет собой полипептидную цепочку - длинную цепь последовательно присоединенных друг к другу аминокислот. Первичная структура определяется генотипом и удерживается за счет пептидной (амидной) связи.

Пептидная связь образуется при взаимодействии функциональных групп аминокислот: карбоксильной группы (-СООН) каждой предшествующей аминокислоты и аминогруппы (-NH₂) каждой последующей аминокислоты.

Данная реакция относится к реакциям поликонденсации.

Выделенные из организмов белки включают сотни, а иногда и тысячи комбинаций 20 основных аминокислот. Порядок их чередования самый разнообразный.

Например, для белка, состоящего из 20 остатков аминокислот, теоретически возможно существование 2*10¹⁸ вариантов молекул. Они будут отличаться чередованием аминокислот, а значит, и свойствами. Поэтому белки так многообразны.

Однако белок, имеющий первичную структуру, еще не способен выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация.

Ученик Вторичная структура:

В большинстве случаев полипептидная цепь свёртывается в спираль, витки которой прочно соединены между собой водородными связями между группами –С=О и =N-H соседних витков спирали.
Водородные связи значительно уступают по прочности ковалентным, однако, повторенные многократно, они обеспечивают устойчивую конформацию молекул. Вторичная структура может быть как спиральной (α- структура ), так и в виде гармошки (β- структура, складчатый лист).

Ученик Третичная структура:

Свёрнутая спираль молекулы белка скручивается за счет гидрофобных взаимодействий в еще более плотную конфигурацию - третичную структуру. Длинная и тонкая нить молекулы белка становится короче, толще и собирается в компактную глобулу. Только глобулярный белок выполняет в клетке свои функции. Кроме гидрофобных сил, в поддержании третичной структуры белка немалую роль играют электростатические связи между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислот. Структура поддерживается за счет ковалентных дисульфидных связей (-S-S), возникающих между атомами серы аминокислоты цистеина.

Ученик Четвертичная структура:

Представляет собой объединение нескольких глобул в единый сложный комплекс. Например, молекула гемоглобина состоит из 4 полипептидов: двух α- цепей и двух β- цепей, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом. Только в такой упаковке гемоглобин работает полноценно и способен переносить кислород.

1. Функции белков

Учитель биологии (слайд 37)
Биологические функции белков в клетке чрезвычайно многообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.
Ученик (слайды 38-39) 1) Строительная
Белки - основа всех биологических мембран, всех органоидов клетки, таким образом они выполняют структурную (строительную) функцию. Коллаген - важный составной компонент соединительной ткани, кератин - компонент перьев, волос, рогов, ногтей, а эластин образует связки и стенки кровеносных сосудов.

Ученик (слайд 40) 2) Энергетическая
Белки служат одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки используются как источник энергии обычно, когда истощаются другие источники энергии, такие как углеводы и жиры.

Ученик (слайд 41) 3) Регуляторная
Известно, что в специальных клетках животных и растений синтезируются регуляторы физиологических процессов - гормоны.
Многие гормоны-белки.
Например, к ним относятся все гормоны в гипоталамической части мозга и гипофиза. Это гормон роста соматотропин, тиреотропный гормон, либерины и статины. Успехи в области генной инженерии привели к тому, что ряд гормонов производится в больших количествах как важные лекарственные средства.
При дефиците инсулина- гормона поджелудочной железы - у человека развивается сахарный диабет. Глюкоза из крови плохо поступает в клетки. Клетки человеческого тела при этом голодают, хотя в крови накапливается большой избыток глюкозы.
Для лечения таких больных используют инсулин из поджелудочной железы животных, но так как строение бычьего инсулина по первичной структуре отличается от человеческого гормона, то не все больные его переносят.
Синтез человеческого инсулина генно-инженерными методами открыл новый этап для лечения таких больных.
Ученик (слайд 42) 4) Двигательная
Обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех движениях, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных. Японские биологи обнаружили, что движение листьев у мимозы обеспечивается тем же белком актином, который есть у животных.
Ученик (слайды 43-44) 5) Защитная
Во внешней среде имеется множество бактерий и вирусов, способных вызывать тяжелые заболевания. Одна из главных защит человека и животных - иммунная система. Белки - антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные биополимеры - антигены. Такие антитела называют иммуноглобулины. Чтобы предупредить инфекционные заболевания, людям и животным вводят вакцины - препараты из ослабленных или убитых возбудителей. Это стимулирует синтез специфических антител и ведёт к выработке искусственного активного иммунитета. Вакцинация против оспы, бешенства, желтой лихорадки, полиомиелита спасла миллионы человеческих жизней. Универсальные противовирусные белки называются интерферонами.
Ученик (слайды 45-46) 6) Каталитическая
В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. Их быстрое протекание обеспечивают катализаторы - ферменты. Почти все ферменты, а их открыто больше 2 тысяч, являются белками (но не все белки - ферменты). Впервые ферменты в высокоочищенной кристаллической форме выделил Д. Самнер в 1926 г. Это была уреаза, которая катализирует расщепление мочевины. Потребовалось еще около 10 лет, чтобы доказать,что ферменты имеют белковую природу. Для названия большинства ферментов характерен суффикс - аза, который прибавляют к названию субстрата (глюказа, сахараза, липаза). Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакции одного типа. Это свойство- специфичность. Например, жиры расщепляются липазой, которая не действует на углеводы.
Избирательность действия ферментов на разные вещества связана с их строением. Каталитическая активность фермента определяется его активным центром. Именно активный центр связывается с субстратом, они подходят друг к другу как "ключ к замку". На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечного продукта и свободного фермента. Активный центр фермента снова может принимать молекулы субстрата. Помимо специфичности, ферменты обладают термолабильностью (для большинства из них температурный оптимум близок к 35-40 °С), высокой активностью по сравнению с неорганическими катализаторами (т.к. они понижают энергию активации реагирующих веществ). Действие ферментов зависит и от pH среды.
Учитель биологии: я предлагаю вам выполнить следующее задание
(слайд 47) Текст теста см. Приложение 3 к уроку.

Ученик (слайд 48) 7) Транспортная
Важное значение имеет транспортная функция белков. Она заключается в присоединении химических элементов или биологически активных веществ и переносе их к различным тканям и органам тела. Гемоглобин транспортирует кислород из легких к клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот. Белки - переносчики осуществляют перемещение веществ (сахаров, аминокислот, ионов) через клеточные мембраны.

Учитель биологии: проверим наши знания о функциях белков.
(слайды 49-50) Текст теста см. Приложение 4 к уроку.

1. Обмен белков

Ученик. Метаболизм-это совокупность процессов химического превращения веществ от момента их поступления в организм до выделения конечных продуктов обмена.

(слайд 51) Источниками белков для человека преимущественно служат продукты животного происхождения (мясо, рыба, молоко, творог, яйца) и частично растительного происхождения (особенно бобовые).

(слайды 52-54) По содержанию необходимых для организма аминокислот белки делятся на полноценные и неполноценные. Первые имеют полный набор незаменимых аминокислот (белки мяса, икры, молока), а вторые не содержат хотя бы одной из незаменимых аминокислот (белки кукурузы).

Суточная потребность в белках составляет 100-160 г, из них 70-90 г должны быть животного происхождения.

При тяжелой работе количество белка возрастает до 230 г. Белкового депо в организме нет!

(слайд 55) Начальный гидролиз белков происходит в желудке под действием фермента пепсина в кислой среде. Завершается процесс в двенадцатиперстной кишке под действием ферментов панкреатического сока - трипсина и химотрипсина. Аминокислоты всасываются в кровь.

Пройдя через сосуды и клетки печени, они доставляются в клетки тканей органов, где синтезируются уже специфичные для них белки. В мышечных клетках это актин и миозин, в клетках молочной железы - казеин и т.д.

Часть белков расщепляются с освобождением энергии (17,6 кДж на 1 г вещества) и образованием продуктов распада (Н₂О, СО₂, NH₃, мочевина). Продукты распада выводятся в составе мочи, пота и частично с выдыхаемым воздухом.

При уменьшении количества белков в потребляемой пище распад их уменьшается. Так организм поддерживает гомеостаз.

1. Белки и пища (cлайд 56)

Учитель химии. Каждый день наш организм должен получать примерно 70 различных ингредиентов. Многие из них считаются незаменимыми, так как не могут быть синтезированы организмом, и единственный способ их поступления – это пища.

Идеальное соотношение белков, жиров и углеводов – 1:1:4. Для людей, которые имеют среднюю физическую нагрузку, такой показатель равняется 100 г белка, столько же жира и, соответственно, 400 г углеводов.
Сегодня разговор пойдет о белках.

Белок (протеин) является основным строительным материалом для организма человека, поскольку именно из белков построены клетки. Белки участвуют во многих биологических процессах и выполняют множество разнообразных функций.

В организме человека запасы белка практически отсутствуют, а синтезирование новых белков возможно только из α-аминокислот, которые поступают с пищей.

(слайд 57) Белки принято подразделять на растительные и животные группы. К белку животного происхождения можно отнести белок куриного яйца и белок молочной сыворотки. Куриный белок легко усваивается, является эталоном, поскольку на 100 % состоит из альбумина и желтка. Относительно куриного белка оцениваются и остальные белки. К белкам растительного происхождения можно отнести сою.

Поскольку синтезирование нового белка в организме человека идет постоянно, то необходимо обеспечить постоянное поступление белка в организм в нужном количестве.

(слайд 58) Потребность человека в белках зависит от: возраста, пола, уровня физической активности и общего состояния организма. 
Количество и качество белков влияет на рост и развитие детей. В питании младенцев белки составляют 100% рациона (молоко матери). У детей от года до 3-х лет – 75%, от 3 лет до завершения роста (20 лет) – не менее 50 %. В питании взрослого человека белки в среднем должны составлять 14% от суточной нормы калорий. Для женщины в период беременности и кормления грудью эта цифра возрастает до 70%. В периоды болезни, в состоянии стресса потребность в белках резко увеличивается. Расход белка возрастает и при неблагоприятных климатических условиях: как в жаркую погоду, так и в морозы. 

Суточная потребность женского организма в белке должна исходить из расчета 1,3 г на килограмм веса. Для мужчин этот коэффициент увеличивается до 1,5 г. При занятиях тренировками или какими-либо физическими нагрузками потребление белков необходимо увеличивать до 2,5 г на килограмм веса.

(слайд 59) К основным продуктам с высоким содержанием белка относятся:
1. Яйца – 17%, яичный белок хорошо усваивается организмом, обычно три яйца весят около 100 грамм, съедая их, вы получаете 17 грамм отличного белка для построения мышц.

2. Творог – 14%, в питание следует употреблять только обезжиренный вариант этого продукта, это избавит вас от лишних калорий.

3. Сыр - 30% имеет высокое содержание белка, но в то же время довольно калориен.
4. Птица – 15-20%.Мясо птицы отличный продукт с высоким содержанием белка, он хорошо усваивается и в тоже время является низкокалорийным.
5. Говядина – 25%, содержит отличный животный белок, употреблять лучше в вареном или тушеном виде.
6. Печень – 25%.Продукт, имеющий высокое содержание белков, в пищу употребляется в тушеном виде или в качестве различных паштетов.
7. Рыба – 15-25%.Больше белка содержат такие виды рыбы как – тунец, лосось, анчоусы, сардина, скумбрия, сайда и кефаль.
8. Соя – 14% является одним из самых белковосодержащих растительных продуктов, в настоящее время из нее изготавливается масса различных блюд, которые выступают заменителем мясных продуктов. Но лучше использовать сою в качестве гарнира.

9. Брюссельская капуста – 9%.Имеет самое высокое содержание белка по сравнению с другими овощами, остальные овощи обычно имеют от 0,5 до 2 процентов белка.
10. Крупы – 10-12% хорошо усваивается, и способствуют пищеварению, более предпочтительны к употреблению в качестве гарнира, чем картофель или макароны.

Это покажется удивительным, но хорошими источниками растительного белка являются также сухофрукты и фрукты.

(слайд 60) Фрукты – источники растительного белка

• стакан кураги содержит 5г белка;

• стакан чернослива - 4,5г белка;

• в одной чашке вишни - 3г белка;

• экзотические фрукты: в одном банане -2,5г, в папайе 2,3г, а киви 2,1г белка.

Еще один источник растительного белка – авокадо. Очень богатый растительным белком фрукт, содержащий около 4,5г белка на чашку.

К чему же приводит недостаток или избыток белка в организме?

Ученица (слайд 61) Недостаток в организме белка вызван недополучением его необходимого количества или количества аминокислот, необходимых для синтезирования белка. Как правило, недостаток протеинов является регулярным явлением у строгих вегетарианцев, у людей с большими физическими нагрузками по причине несбалансированности питания. Дефицит белка в организме имеет негативные последствия практически для всего организма. Недостаточное поступление в организм белка с пищей приводит к замедлению роста и развития детей, у взрослых - к нарушениям деятельности желез внутренней секреции, к изменениям в печени, изменениям гормонального фона, нарушениям выработки ферментов, вследствие чего, ухудшению усвоения питательных веществ, многих микроэлементов, полезных жиров, витаминов. Кроме того, дефицит белка способствует ухудшению памяти, снижению работоспособности, ослаблению иммунитета из-за снижения уровня образования антител, а также сопровождается авитаминозом. Недостаточное потребление белка приводит к ослаблению сердечной и дыхательной системы, потере мышечной массы.
Ученик (слайд 62) Помимо недостатка белковой пищи может быть и её избыток, который также нежелателен для организма. При незначительном превышении белка в рационе питания по сравнению с нормой вреда никакого не будет, а вот превышение его потребления в 1,7 г на килограмм веса при отсутствии при этом сильных физических нагрузок приводит к негативным последствиям. Избыточный белок печень превращает в глюкозу и азотистые соединения (мочевина), которые должны выводить из организма почки. Кроме того, важное значение в данный момент приобретает соблюдение питьевого режима. Избыток белков провоцирует кислую реакцию организма, что приводит к потере кальция. Помимо этого, мясная продукция, в которой содержится огромное количество белков, содержит пурины, некоторые из которых в процессе обмена откладываются в суставах, что может вызвать развитие подагры. Случаи избытка белка в организме достаточно редки. Как правило, в нашем рационе его не хватает. Избыток белка перегружает пищеварительную систему, способствует ухудшению аппетита, повышенной возбудимости центральной нервной системы, а также желез внутренней секреции. Кроме того, накапливаются жировые отложения в печени, страдает сердечнососудистая система, печень и почки, нарушается витаминный обмен.

Учитель химии (слайд 63) Чтобы избежать нарушения белкового обмена необходимо соблюдать следующие рекомендации:

• Запрещается употребление полуфабрикатов и мясных продуктов длительного хранения (колбаса, сосиски, ветчина, сардельки). Поскольку в полуфабрикатах и готовых «мясных» изделиях мало полноценного белка, то, люди, часто употребляющие данные продукты чаще всего испытывают белковое голодание.

• Жирные сорта мяса и рыбы употреблять в редких случаях, поскольку в них содержится большой процент жира, который мешает усвоению белка.

• Больше есть мясо птицы, яйца, нежирную говядину. Растительные белки, содержащиеся в горохе, фасоли, орехах, гречке должны регулярно входить в состав ежедневного рациона.

• Не соединять мясо и рыбу с углеводами, лучшим добавлением будет овощной салат.

• Белковую пищу необходимо употреблять вечером до 18.00 часов.

• Предпочтительные белковые продукты: яичный белок, обезжиренный творог, нежирные сорта сыра, нежирная свежая рыба и морепродукты, молодая баранина, нежирная телятина, куры, индейка, (мясо без кожицы), соевое молоко, соевое мясо.

(слайд 64) Основное правило, которым необходимо руководствоваться при выборе белковой пищи, гласит: выбирать продукты необходимо с низким содержанием жира и с высоким белка.

(слайд 65) Будьте здоровы и красивы!

Учитель химии. Количество населения постоянно увеличивается. Наблюдается нехватка натуральных продуктов. В последнее время все чаще говорят об «искусственной пище».

Ученик. Этот термин не означает получение продуктов путем химических реакций. Речь идет о том, чтобы природным белковым продуктам (белки масличных, бобовых и зерновых культур) придать вкус и вид традиционных продуктов, включая и деликатесы.

Например, во Франции уже давно из растительного сырья производят искусственное мясо. Технология его получения заключается в том, чтобы выделить белки из соевых бобов и сформировать из них волокна, из которых затем можно изготовлять слои, схожие по структуре с мясом. После добавления жиров и компонентов, придающих мясной вкус, эти продукты можно использовать как заменители мяса животных в рационе человека.

В России в Институте элементорганических соединений им. А.Н. Несмеянова давно занимаются проблемами вкуса и запаха пищи. В настоящее время здесь могут синтезировать любой запах: лука, чеснока, банана, ананаса, мясного бульона и др. в этом институте созданы искусственные продукты, которые составят меню любого обеда: черная икра, лососина, различные супы и бульоны, мармелад, соки.

В США очень популярны аналоги молочных паст, десертов, сыров, творога, мороженого на основе растительных масел, белка бобов, сои.

Искусственная пища дешевле, она подготовлена или уже готова к потреблению. Ее производство позволяет решать проблемы некоторых дефицитных продуктов.

Учитель химии (слайды 66, 67)
А теперь несколько интересных фактов про аминокислоты и белки: 

1) Во время стресса, которому организм наш подвержен постоянно, нужны обязательно аминокислоты. Если нужные аминокислоты отсутствуют, то страдает иммунитет. Считается, что если хотя бы одна из 22 аминокислоты не будет поступать в организм длительное время, то может наступить смерть.

2) Самый большой белок в нашем организме по аминокислотной цепочке – титин, он состоит из 38 138 аминокислот.
3) В течение 5-6 месяцев происходит полная замена собственных белков человека.

4)Белки просто необходимы тем, кто простыл. В это время потребность организма в белках увеличивается примерно на 30-40%. Тело «лепит» из них миллионы иммунных клеток, призванных бороться с вирусом. И использует для этого единственный доступный ему материал – мышцы. Лечить простуду чаем с медом и вареньем, конечно, вкусно. Но все-таки стоит увеличить количество белка в рационе на треть, чтобы выздороветь поскорее.

И, наверное, самый приятный факт – белки могут сделать нас счастливыми! Гормон удовольствия (счастья, радости, он же «шеф» - гормон) серотонин образуется из аминокислоты триптофана. Эта аминокислота есть в большинстве растительных белков – соевых бобах, грибах, арахисе, кунжуте, кедровых орехах, молоке, йогурте и твороге.

Люди, чей уровень серотонина низок, склонны больше размышлять о проблемах. Те, чей уровень серотонина высок, думают не о самих проблемах, а о том, как с ними справиться – именно поэтому этот гормон называют «шеф»-гормоном.
При высоком уровне серотонина мы гораздо легче усваиваем новую информацию и... гораздо изящнее двигаемся. 

1. Новости науки

Ученица (слайд 68). Как сообщает ВВС, исследователи из Массачусетского технологического института разработали так называемый «умный инсулин».

Разработанный препарат представляет собой измененную версию обычного инсулина пролонгированного действия. В формулу инсулина добавлены молекулы, которые располагаются на конце отростков, присоединяющих инсулин к белкам, циркулирующим в крови. Препарат «выключен», если он соединился с нужным белком, когда же уровень глюкозы в крови поднимается, то она присоединяется к молекулам «умного инсулина», запуская процесс «включения».

«Умный инсулин» предназначен для лечения пациентов с диабетом I типа, так как их организм либо  не производит собственный инсулин, либо не умеет использовать его. Планируется, что препарат понадобится вводить один раз, он будет циркулировать в организме и включаться только тогда, когда это требуется организму. Тем самым ликвидируется опасность критического снижения уровня глюкозы в крови.

Эффективность данного препарата уже доказана в экспериментах на лабораторных животных. В ближайшее время ученые планируют начать клинические испытания. Однако по прогнозам ученых на фармакологическом рынке «умный инсулин» появится еще не скоро.
Ученица (слайд 69).

1. Установлено, что вещество паутинной нити – композит из разных белков. Самая изученная из всех – каркасная нить паука-кругопряда состоит из белков спидроина-1 и спидроина-2. Первый обеспечивает прочность нити, в нем много кристаллизованных областей, второй отвечает за эластичность, в нем таких участков меньше.

2. Исследования шведских ученых показали, что кит произошел от бегемота. К такому выводу привело сравнение ДНК и белков. Общий предок китов и бегемотов жил ~54 млн. лет назад.
3. Чтобы вспрыгнуть на жертву, блохи могут развивать скорость до 9,8м/с. Такая прыгучесть обеспечивается резилином – особым белком, похожим на резину. Шарики резилина прикреплены к верхней части задних лапок и катапультируют блоху в нужном направлении.

4. Сотрудники Сибирского института физиологии и биохимии растений обнаружили, что у пшеницы в момент охлаждения появляются стессовые белки – белки холодового шока. В результате митохондрии клеток переходят на режим экстренного выброса тепла и температура растения повышается до 10⁰С.

5. У кошек отсутствует ген, позволяющий ощущать сладкий вкус. Большинство млекопитающий определяют сладкий вкус с помощью двух специальных белков; у кошек один из них отсутствует.

6. Комар,насосавшийся крови, мог бы лопнуть, если бы у него не вырабатывался особый гормон. Этот гормон способствует быстрому выведению воды из насекомого.

7. В 1л молока столько же белка, сколько его в 8 яйцах. За 70 лет жизни человек съедает 2,5 тонн белков.

8. Брокколи – подвид цветной капусты – по количеству протеина превосходит кукурузу, а по количеству важных для организма аминокислот может соревноваться с говядиной.

1. Итоги урока. Подведение итогов урока. Выставление оценок.

Домашнее задание: подготовиться к зачетному уроку по теме «Белки».

Литература

1. Биология для поступающих в вузы. Под ред. В. Н. Ярыгина. М.: высш. шк., 1995. 487 с., ил.

2. Браун А. Д. и Фадеева М. Д. Молекулярные основы жизни. Пособие для учителей. М., Просвещение, 1976. 

3. Грин Н, Стаут У., Тейлор Д. Биология в 3-х т. Т. 1: Пер. с англ. /Под ред. Р. Сопера. М.: Мир, 1990. 368 с., ил. 

4. Колтун М. Мир химии. – М.: «Детская литература», 1988.

5. Комаров О.С., Терентьев А.А. Химия белка. – М.: «Просвещение», 1984

6. Палов И. Ю., Вахненко Д. В., Москвичев Д. В. Биология. Пособие - репетитор для поступающих в вузы. Ростов-на-Дону. Изд. Феникс. 1999. 576 с.

7. Полинг Л., Полинг П.. Химия. Изд. Мир. Москва. 1978. 

8. Шульпин Г. Б. Эта увлекательная химия. М.: Химия, 1984.