"Биологические функции белков в организме человека"

СОДЕРЖАНИЕ

ПОЯСНИТЕЛЬНАЯ ЗАПИСКА

Методическая разработка лекции по теме: «Биологические функции белков в организме человека» разработана в соответствии с ФГОС СПО специальности 34.02.01 «Сестринское дело» и рассчитано на одну лекцию (2 часа) в соответствии с календарно-тематическим планом программы учебной дисциплины.

Актуальность темы:

Белки – это биологические полимеры, построенные из аминокислот. Термин протеины (с греч. – первые, важнейшие) очень точно отражает положение белков в иерархии жизненно важных макромолекул. Белки представляют собой макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Белки способны образовывать и самостоятельно стабилизировать свою пространственную структуру. Белки определяют особенности любой клетки.

Белков в клетках больше, чем каких-либо других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они служат важным компонентом пищи животных и человека и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков и множество химических связей позволяет им выполнять в организме множество различных функций, не только структурных, но и метаболических.

Тип учебного занятия: лекция

Цели занятия:

Учебные:

- углубить знания обучающихся о строении сложной полимерной молекулы белка;

- дать представление о четырех формах структуры белковой молекулы;

- объяснить взаимосвязь сложности строения молекулы белка и выполняемыми ею функциями в организме человека.

Развивающие:

• способствовать развитию клинического и логического мышления,

медицинской наблюдательности;

• способствовать развитию умения сравнивать и выделять различия;

• развивать познавательную и поисковую активность.

Воспитательная:

- воспитать стремление получить большой объем знаний в области

молекулярной биологии и изучению дополнительного материала о достижениях и открытия при исследовании биополимеров;

- воспитать аккуратность, последовательность при выполнении заданий.

Мотивация темы

Тема «Биологические функции белков в организме человека» имеет важное значение поскольку белки играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности. Они являются регуляторами проявления генов и инструментом, при помощи которого гены управляют всеми метаболическими реакциями в клетке. Белки принимают участие в построении клеток и тканей, осуществляют биологический катализ, регуляторные и сократительные процессы, защиту от внешних воздействий. Белки и продукты их деградации применяются в медицине в качестве лекарственных средств и лечебных пищевых добавок. В клинической практике широко применяют белковые гидролизаты. При помощи кислотного или ферментативного гидролиза получают белковые гидролизаты медицинского назначения. Их применяют при кровопотерях, для парентерального питания, назначают при нарушении мозгового кровообращения, умственной отсталости, потере памяти.

Обучающийся должен обладать общими компетенциями, включающими в себя способность:

ОК 02. Использовать современные средства поиска, анализа и интерпретации информации и информационные технологии для выполнения задач профессиональной деятельности;

ПК 1.2. Обеспечивать безопасную окружающую среду;

ПК 3.2. Пропагандировать здоровый образ жизни.

Данное лекционное занятие способствует формированию у обучающихся следующих личностных результатов:

ЛР. 12. Способный искать нужные источники информации и данные, воспринимать, анализировать, запоминать и передавать информацию с использованием цифровых средств; предупреждающий собственное и чужое деструктивное поведение в сетевом пространстве.

ЛР. 13. Проявляющий навыки сотрудничества со сверстниками, детьми младшего возраста, взрослыми в образовательной, общественно полезной, учебно-исследовательской, проектной деятельности.

ЛР. 14. Развивающий творческие способности, способный креативно мыслить.

ЛР. 15. Способный в цифровой среде проводить оценку информации, ее достоверность, строить логические умозаключения на основании поступающей информации.

ЛР. 21. Соблюдающий и пропагандирующий правила здорового и безопасного образа жизни, спорта; предупреждающий либо преодолевающий зависимости от алкоголя, табака, психоактивных веществ, азартных игр и т.д.

После изучения данной темы обучающийся должен:

уметь: объяснять особенности строения и функции белков, приводить примеры белков.

знать: строение и функции белков. Структуры, связи. Роль белков в жизни клетки.

Междисциплинарные связи:

• ОДП. 09 Химия

• ОДБ. 08 Физика

• ОП. 01 Анатомия и физиология человека

• ОП.04 Генетика человека с основами медицинской генетики

• ОП. 06 Фармакология

Методы организации и осуществления учебно-познавательной деятельности:

• словесный (лекция, объяснение, фронтальная беседа);

• наглядный (демонстрация мультимедийной презентации, видеофрагментов);

• проблемно-поисковый.

Место проведения лекции: учебная аудитория ГБПОУ КК «Камчатский медицинский колледж».

Материально-техническое оснащение занятия:

• Компьютер;

• Мультимедийное сопровождение;

• Видеоролик «Белки»;

• Мультимедийная презентация;

• Информационное обеспечение: материалы электронных пособий и приложений, тесты на платформе Moodle;

• Проектор;

• Задания;

• Тесты.

СТРУКТУРНО-ЛОГИЧЕСКАЯ СХЕМА ЛЕКЦИИ

СОДЕРЖАНИЕ ЛЕКЦИИ

Лекция

1. Строение белков. Уровни организации белковых молекул

2. Функции белков и их классификация

3. Денатурация и ренатурация белков

4. Перечень вопросов по изучаемой теме

1. Строение белков. Уровни организации белковых молекул

Белки - высокомолекулярные органические соединения, биополимеры. Полимеры (греч. polis — многочисленный, meros — часть) — высокомолекулярные соединения, состоящие из множества одинаковых или разных звеньев — мономеров. Полимеры могут иметь линейную структуру, при этом мономеры соединяются последовательно подобно звеньям цепочки (например, целлюлоза), а могут быть разветвлёнными (например, крахмал). Полимер, в состав которого входят несколько видов мономеров, называется гетерополимером, например, белки являются гетерополимерами, поскольку в их состав входит 20 видов аминокислот. В состав гомополимеров входит только один вид мономеров, например, в состав крахмала входит в качестве мономера глюкоза.

Проблемный вопрос: Благодаря какому свойству белковой молекулы в природе существует большое разнообразие белков?

Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Некоторые белки обладают большой молекулярной массой, например, яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 68 000, миозин — 500 000. Если сравнивать с другими органическими веществами, то уксусная кислота имеет молекулярную массу 60, глюкоза – 180, спирт — 46, бензол — 78.

Название «белки» впервые было дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу. Позднее этот термин был распространен на другие вещества с подобными свойствами, выделенные из животных и растений. Белки преобладают над всеми другими присутствующими в живых организмах соединениями, составляя, как правило, более половины их сухого веса. Предполагается, что в природе существует несколько миллиардов индивидуальных белков (например, только в бактерии кишечной палочки присутствует более 3 тыс. различных белков). Белки играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности любого организма. К числу белков относятся ферменты, при участии которых протекают все химические превращения в клетке (обмен веществ); они управляют действием генов; при их участии реализуется действие гормонов, осуществляется трансмембранный транспорт, в том числе генерация нервных импульсов. Они являются неотъемлемой частью иммунной системы (иммуноглобулины) и системы свертывания крови, составляют основу костной и соединительной ткани, участвуют в преобразовании и утилизации энергии и т. д.

Белки состоят из незаменимых и заменимых аминокислот. Белки, в составе которых много незаменимых аминокислот, называются белками первого класса (животные белки). Аминокислоты — класс органических соединений, молекулы которых содержат аминогруппы (NH₂-группы) и карбоксильные группы (СООН-группы); являются элементами, из которых построены пептиды и белки. Аминокислоты относятся к амфотерным соединениям, т.к. содержат в своей молекуле и основную и кислотную группы. Они существуют главным образом в виде ионов, у которых основная часть несет положительный заряд, а кислотная – отрицательный. Амфотерность объясняет способность аминокислот и белков перемещаться в электрическом поле.

Известно около 200 природных аминокислот, однако в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют нормальными, основными, или стандартными. Белки при полном расщеплении распадаются до свободных аминокислот. Большинство аминокислот синтезируется в теле человека и животных из продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако 8 аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 г. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или при отсутствии в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из рациона ведёт к развитию нарушений функций нервной системы, мышечной слабости и других признаков патологии обмена веществ.

Соединения из нескольких аминокислот называют пептидами. В зависимости от их количества в белке бывают дипептиды, три-, тетра-, полипептиды. Белки отличаются друг от друга не только составом и числом аминокислот, но и последовательностью чередования их в полипептидной цепи.

Первичная структура – полипептидная цепь, т.е. аминокислоты, соединенные ковалентными пептидными связями в виде цепи.

Рисунок 1 – Образование пептидной связи

Вторичная структура – белковая нить закручена в виде спирали, поддерживаемая водородными связями.

Рисунок 2 – Вторичная структура белка

Третичная структура – спираль далее свертывается, образуя глобулу (клубок) или фибриллу (пучок нитей), специфичную для каждого белка, поддерживается водородными и дисульфитными связями.

Рисунок 3 – Третичная структура белка

Четвертичная структура – состоит из нескольких глобул, например, гемоглобин, состоит из 4 глобул.

Рисунок 4 – Четвертичная структура белка

Проблемный вопрос: Какая из структур самая прочная? Какая из структур самая слабая?

2. Функции белков и их классификация

Функции белков:

1 Каталитическая (белки-ферменты);

2. Строительная (белки – строительные блоки);

3. Двигательная (белки обеспечивают сокращение мышц, мерцание ресничек);

4. Защитная (антитела – белки);

5. Транспортная (белки переносят различные соединения, например, гемоглобин – кислород, белки плазы – гормоны, лекарственные вещества);

6. Регуляторная (белки участвуют в регуляции обмена веществ, например, гормоны роста, инсулин, адреналин имеют белковую природу);

7. Энергетическая (при распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. энергии).

Проблемный вопрос: При окислении 1 г белков выделяется столько же энергии, сколько при окислении 1 г углеводов. Почему организм использует белки как источник энергии только в крайних случаях?

Классификация белков

Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые и сложные (иногда их называют протеидами). Молекулы первых состоят только из аминокислот. В составе же сложных белков помимо собственно полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д. Компонент небелковой природы называют простетической группой.

Рисунок 5 – Классификация белков по составу

Таблица 1 - Классификация белков по их структуре

В зависимости от выполняемых функций различают несколько классов белков.

Рисунок 6 – Биологические функции белков

Самый многообразный и наиболее специализированный класс составляют белки с каталитической функцией — ферменты, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах. В этом качестве белки участвуют во всех процессах синтеза и распада различных соединении в ходе обмена веществ, в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот, регуляции развития и дифференцировки клеток.

Выполнение виртуальной лабораторной работы «Изучение активности фермента каталазы» по электронному приложению «Общая биология 10-11 класс» издательства «Просвещение»:

Рисунок 7.1-7.3 – Изучение активности фермента каталазы

Обучающиеся выполняют задание с помощью преподавателя, обсуждают и записывают выводы.

Ход работы: Возьмите скальпель и отрежьте кусочек сырого картофеля. Возьмите пинцет и положите отрезанный кусочек в банку с перекисью водорода. Запишите, что вы наблюдаете (выделяется кислород). Возьмите скальпель и отрежьте кусочек отварного картофеля. Возьмите пинцет и положите отрезанный кусочек во вторую банку с перекисью водорода. Запишите, что вы наблюдаете (никаких изменений не происходит). Сделайте выводы.

Вывод: Фермент каталаза активен только при определенных физиологических условиях. Воздействие высокой температуры вызывает денатурацию белка, и, в результате, он необратимо утрачивает свою каталитическую активность.

Транспортные белки обладают способностью избирательно связывать жирные кислоты, гормоны и другие органические и неорганические соединения и ионы, а затем переносить их с током крови и лимфы в нужное место (например, гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких ко всем клеткам организма). Транспортные белки осуществляют также активный транспорт через биологические мембраны ионов, липидов, сахаров и аминокислот. Структурные белки выполняют опорную или защитную функцию; они участвуют в формировании клеточного скелета. Наиболее распространены среди них коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и перьев, эластин клеток сосудов и многие другие. В комплексе с липидами они являются структурной основой клеточных и внутриклеточных мембран. Ряд белков выполняет защитную функцию. Например, иммуноглобулины (антитела) позвоночных, обладая способностью связывать чужеродные патогенные микроорганизмы и вещества, нейтрализуют их болезнетворное воздействие на организм, препятствует размножению раковых клеток. Фибриноген и тромбин участвуют в процессе свертывания крови. Многие вещества белковой природы, выделяемые бактериями, а также компоненты ядов змей и некоторых беспозвоночных относятся к числу токсинов. Некоторые белки (регуляторные) участвуют в регуляции физиологической активности организма в целом, отдельных органов, клеток или процессов. Они контролируют транскрипцию генов и синтез белка; к их числу относятся пептидно-белковые гормоны, секретируемые эндокринными железами. Гистоны - белки клеточного ядра, входящие в состав дезоксирибонуклеопротеидов, относительно богатые аргинином и (или) лизином и не содержащие триптофана; стабилизируют вторичную структуру ДНК, структуру хроматина и хромосом; участвуют в регуляции синтеза нуклеиновых кислот. Запасные белки семян обеспечивают питательными веществами начальные этапы развития зародыша. К ним относят также казеин молока, альбумин яичного белка (овальбумин) и многие другие. Благодаря белкам мышечные клетки приобретают способность сокращаться и в конечном итоге обеспечивать движения организма. Примером таких сократительных белков могут служить актин и миозин скелетных мышц, а также тубулин, являющиеся компонентом ресничек и жгутиков одноклеточных организмов; они же обеспечивают расхождение хромосом при делении клеток. Белки-рецепторы являются мишенью действия гормонов и других биологически активных соединений. С их помощью клеткой воспринимается информация о состоянии внешней среды. Они играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения тоже происходит при участии белков биоэнергетической системы (например, зрительного пигмента родопсина, цитохромов дыхательной цепи).

Существует также множество белков с другими, порой довольно необычными функциями (например, в плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся белки, обладающие свойствами антифриза).

Проблемный вопрос: Почему человек без опасных последствий употребляет в пищу белки в виде мяса, рыбы, яиц, а вводить белки сразу в кровь для питания больных ни в коем случае нельзя?

Таблица 2 - Классификация белков по их функциям

3. Денатурация и ренатурация белков

Денатурация белков — изменение природной (нативной) структуры и свойств молекулы белка, не связанное с разрывом пептидных связей, т. е. не затрагивающее первичную структуру молекулы. Этот процесс – денатурация, обратим. Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структур белка, легко разрушаются, что сопровождается потерей его биологической активности. Разрушение исходной (нативной) структуры белка, называемое денатурацией, происходит в присутствии кислот и оснований, под воздействием солей тяжёлых металлов, органических растворителей, радиоактивного излучения, при нагревании, изменении ионной силы и других воздействиях. Как правило, денатурированные белки плохо или совсем не растворяются в воде.

Проблемные вопросы:

Почему варёное яйцо, погруженное в холодную воду, не возвращается к исходному состоянию?

На чём основано дезинфицирующее свойство этилового спирта?

При непродолжительном действии и быстром устранении денатурирующих факторов возможна ренатурация белка с полным или частичным восстановлением исходной структуры и биологических свойств. Ренатурация белков — процесс, обратный денатурации. Восстановление природной (нативной) структуры белка при возвращении соответствующих внешних условий. К ренатурации способны далеко не все белки, большинство белков денатурирует необратимо. При нагревании выше 56⁰ – наступает коагуляция белка, необратимый процесс свертывания белка.

Выполнение виртуальной лабораторной работы «Денатурация белка» по электронному приложению «Общая биология 10-11 класс» издательства «Просвещение»:

Рисунок 8.1-8.3 – Денатурация белка

Ход работы: Возьмите измеритель рН и опустите в стакан с физиологическим раствором № 1. Занесите результат измерений уровня рН в таблицу. Поставьте измеритель рН на полку. Поставьте стакан с физиологическим раствором № 1 на штатив с бюреткой. Поверните кран бюретки и добавьте каплю кислоты. Посмотрите, что происходит с молекулой белка. Поставьте стакан с физиологическим раствором № 1 на стол. Возьмите измеритель рН и опустите в стакан с физиологическим раствором № 1. Занесите результат измерений уровня рН в таблицу. Поставьте измеритель рН на полку. Возьмите пипетку и добавьте каплю щелочи в стакан с физиологическим раствором № 1. Посмотрите, что происходит с молекулой белка. Возьмите измеритель рН и опустите в стакан с физиологическим раствором № 1. Занесите результат измерений уровня рН в таблицу. Сделайте выводы.

Поставьте стакан с физиологическим раствором № 2 на горелку. Возьмите термометр и измерьте температуру физиологического раствора в стакане № 2. Посмотрите, что происходит с молекулой белка. Положите термометр на полку. Поставьте стакан с физиологическим раствором № 2 в лоток со льдом. Посмотрите, что происходит с молекулой белка. Сделайте выводы.

Выводы: При воздействии на белок различными химическими веществами наблюдается процесс обратимой денатурации.

При воздействии на белок различными температурами наблюдается процесс необратимой денатурации.

Денатурация может быть обратимой и необратимой.

4. Перечень вопросов по изучаемой теме

1. Какое строение имеет молекула белка?

2. Что является мономером белка?

3. Какие аминокислоты называют незаменимыми?

4. Что такое простые и сложные белки?

5. Разнообразие белков в живом организме достигает нескольких тысяч. Почему клетки содержат такое разнообразие белков?

6. Благодаря какому свойству белковой молекулы в природе существует большое разнообразие белков?

7. Сколько уровней структур существует у белковых молекул? Какими связями они поддерживаются?

8. Какая из структур самая прочная? Какая из структур самая слабая?

9. Какие функции выполняют белки в организме человека? Приведите примеры.

10. Что такое денатурация и ренатурация?

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ

Основной источник

1. Сивоглазов, В. И. Биология : Общая биология. 10 кл. Базовый уровень : учебник / В. И. Сивоглазов, И. Б. Агафонова, Е. Т. Захарова. — 5-е изд., стереотип. — Москва : Дрофа, 2017. — 254 с.

Дополнительные источники

1. Биология в таблицах, схемах и рисунках / Р.Г. Заяц [и др.]. – Изд. 5-е. - Ростов-на-Дону : Феникс, 2020. – 396 с.

2. Бугеро, Н.В. Общая биология : учебное пособие / Н. В. Бугеро, Н. А. Ильина. — Ульяновск : УлГПУ им. И.Н. Ульянова, 2017. — 238 с. 

3. Кузнецова, Т.А. Общая биология : учебное пособие для СПО / Т.А. Кузнецова, И.А. Баженова. – Санкт-Петербург : Лань, 2020. – 144 с.

4. Сарьчева, Н.Ю. Биология 11 класс. Тренировочные задания : учебное пособие для общеобразовательных организаций / Н.Ю. Сарьчева. – Москва: Просвещение, 2018. - 96 с.

5. Сухорукова, Л.Н. Биология. 10-11 кл. [электронный ресурс] : электронное приложение к учебнику / Л.Н. Сухорукова, В.С. Кучменко, Т.В. Иванова. – Москва : Просвещение, 2014.

6. Попова, Л.А. Открытые уроки биологии: 9-11 классы. – Москва.: ВАКО, 2011. – 176 с.

7. Тейлор, Д. Биология: В 3-х томах. Т. 1: Пер. с англ. / Д. Тейлор, Н. Грин, У. Стаут. – 3-е изд., - Москва : Мир, 2006. – 454 с.

8. Теремов, А.В. Биология. Биологические системы и процессы. 11 класс : учебник / А.В. Теремов, Р.А. Петросова. – Москва : Владос, 2020. – 400 с.

Справочная литература:

1. Джамеев, В.Ю. Биология : ЕГЭ. Супермобильный справочник / В.Ю. Джамеев. – Москва: Эксмо, 2019. – 322 с.

2. Железняк, М.В. Биология в кармане: справочник для 7-11 классов / М.В. Железняк, Г.Н. Дерипаско. - Ростов-на-Дону : Феникс, 2019. – 256 с.

3. Колесников, С.И. Биология. 6-11 классы: карманный справочник / С.И. Колесников. - Ростов-на-Дону : Легион, 2021. – 544 с.

4. Садовниченко, Ю. А. ЕГЭ. Биология: универсальный справочник / Ю. А. Садовниченко. – Москва : Эксмо, 2018. – 419 с.

5. Тейлор, Д. Биология / Д. Тейлор, У. Стаут, Н. Грин. – Москва : Лаборатория знаний, 2021. – 1352 с.

Приложение А

Упражнение для снятия утомления с плечевого пояса и рук

1. «Перекрестное марширование». Нужно шагать, высоко поднимая колени, попеременно касаясь правой и левой рукой по противоположной ноге. Сделать 6 пар движений. Затем шагать, касаясь рукой одноименного колена. Сделать 6 пар движений. Закончить касаниями по противоположной ноге.

2. «Сорви яблоки». Исходное положение — стоя. Представьте себе, что перед каждым из вас растет яблоня с чудесными большими яблоками. Яблоки висят прямо над головой, слева и справа. Потянитесь правой рукой как можно выше, поднимитесь на цыпочки и сделайте резкий вдох. Нагнитесь и положите яблоки в «корзину» на земле. Теперь медленно выдохните.

4. «Мельница». Рука и противоположная нога вращаются круговыми движениями сначала вперед, затем назад, одновременно с вращением глаз вправо, влево, вверх, вниз. Время выполнения 1—2 минуты. Дыхание произвольное.

5. «Паровозик». Правую руку положить под левую ключицу, одновременно делая 10 кругов согнутой в локтевом суставе левой рукой и плечом вперед, затем столько же назад. Поменять положение рук и повторить упражнение.

6. «Робот». Встать лицом к стене, ноги на ширине плеч, ладони лежат на стене на уровне глаз. Передвигаться вдоль стены вправо, а затем влево приставными шагами, руки и ноги должны двигаться параллельно, а затем передвигаться, используя противоположные руки и ноги.

7. «Маршировка-иноходец». Выполнять лучше под ритмичную музыку. Шагать на месте. При этом шаг левой ногой сопровождается взмахом левой руки. Шаг правой ногой сопровождается взмахом правой руки.

Приложение Б

Закрепление нового материала

Критерии оценивания:

- оценка «отлично»: ответ на вопрос задания дан правильно. Объяснение хода ее решения подробное, последовательное, грамотное, с теоретическими обоснованиями (в т.ч. из лекционного курса), с необходимым схематическими изображениями и демонстрациями алгоритмов, с правильным и свободным владением терминологией; ответы на дополнительные вопросы верные, четкие.

- оценка «хорошо»: ответ на вопрос задания дан правильно. Объяснение хода ее решения подробное, но недостаточно логичное, с единичными ошибками в деталях, некоторыми затруднениями в теоретическом обосновании (в т.ч. из лекционного материала), с необходимым схематическими изображениями и демонстрациями алгоритмов, с правильным и свободным владением терминологией; ответы на дополнительные вопросы верные, но недостаточно четкие.

- оценка «удовлетворительно»: ответ на вопрос задания дан правильно. Объяснение хода ее решения недостаточно полное, непоследовательное, с ошибками, слабым теоретическим обоснованием (в т.ч. лекционным материалом), со значительными затруднениями и ошибками в схематических изображениях и алгоритмах, ответы на дополнительные вопросы недостаточно четкие, с ошибками в деталях.

- оценка «неудовлетворительно: ответ на вопрос дан неправильно. Объяснение хода ее решения дано неполное, непоследовательное, с грубыми ошибками, без теоретического обоснования, и демонстраций алгоритмов или с большим количеством ошибок, ответы на дополнительные вопросы неправильные (отсутствуют).

1. Верно ли утверждение?

1. Мономерами белков являются аминокислоты.

2. Первичная структура белка не удерживается пептидными связями.

3. Низкомолекулярные белки гидрофобны, а высокомолекулярные - гидрофильны.

4. Ферментативная функция белков заключается в ускорении химических реакций в клетках.

5. Белок инсулин выполняет регуляторную функцию.

6. Первичная структура белка имеет спиральную форму.

7. Глобула соответствует третичной структуре белковой молекулы.

8. Общее число типов аминокислот, входящих в состав белков, равно 20.

9. Основная функция белков - энергетическая.

10. Белок коллаген выполняет структурную функцию.

Эталон ответа:

1. да

2. нет

3. нет

4. да

5. да

6. нет

7. да

8. да

9. нет

10. да

2. Выполнение интерактивного задания по электронному приложению «Общая биология 10-11 класс» издательства «Просвещение»: установите соответствие между протеидом и его особенностью.

Эталон ответа:

1 - г; 2 - б; 3 – в; 4 – а.

3. Выполнение интерактивного задания по электронному приложению «Общая биология 10-11 класс» издательства «Просвещение»: из представленных элементов составьте структуру, общую для всех аминокислот.

Эталон ответа: В (1, 6, 2)

4. Выполнение интерактивного задания по электронному приложению «Общая биология 10-11 класс» издательства «Просвещение»: установите соответствие между структурной организацией белка и её изображением.

Эталон ответа: третичная – первичная – четвертичная - вторичная.

Приложение В

Текущий срез знаний

Критерии оценивания:

- оценка 5 «отлично» выставляется за правильные ответы на 91-100 процентов заданий (9 и более правильных ответов);

- оценка 4 «хорошо» за правильные ответы на 81-90 процента заданий (8 правильных ответов);

- оценка 3 «удовлетворительно» за правильные ответы на 70-80 процентов заданий (7 правильных ответов);

- оценка 2 «неудовлетворительно» за правильные ответы на 69 процентов заданий и менее (6 и менее правильных ответов).

Вариант 1

Задание: Выбрать один правильный ответ

1. Первичная структура белка не характеризуется тем, что

а) в ее формировании участвуют слабые водородные связи

б) закодирована генетически

в) образована ковалентными связями

г) определяет последующие уровни структурной организации белка

2. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:

а) водородная

б) пептидная

в) дисульфидная

г) гидрофобное взаимодействие

3. В стабилизации третичной структуры участвует связь:

а) ионная

б) дисульфидная

в) водородная

г) все ответы верны

4. Молекулярная масса белка варьирует в пределах

а) 0,5 - 1,0

б) 1,0 - 5

в) 5 тыс. - млн.

5. При обратимой денатурации белка не происходит

а) нарушения третичной структуры

б) нарушения вторичной структуры

в) гидролиза пептидных связей

г) нет верного ответа

6. Белки выполняют различные функции, кроме

а) структурной

б) регуляторной

в) генетической

г) рецепторной

7. Какое химическое соединение выполняет роль мономера в молекуле белка?

а) глюкоза

б) аминокислота

в) нуклеотид

г) жирная кислота

8. Молекулы аминокислот в первичной структуре белка соединены связью

а) водородной

б) пептидной

в) ионной

г) дисульфидной

9. Сколько аминокислот принимают участие в синтезе белков?

а) 10

б) 20

в) 30

г) 46

10. Какую функцию в клетке выполняют белки, ускоряющие химические

реакции?

а) строительную

б) сигнальную

в) каталитическую

г) информационную

Вариант 2

Задание: Выбрать один правильный ответ

1. В ядрах клеток эукариот присутствуют белки

а) протамины

б) гистоны

в) альбумины

г) глобулины

2. Белок волос - это

а) коллаген

б) фиброин

в) кератин

г) альбумин

3. Общепринятая классификация простых белков основана на

а) форме молекул

б) аминокислотном составе

в) функциональных особенностях

г) физико-химических свойствах

4. Все реакции метаболизма клетки осуществляются при участии

а) нуклеиновых кислот

б) витаминов

в) ферментов

г) гормонов

5. Синтез белка в клетке осуществляют

а) митохондрии

б) пластиды

в) рибосомы

г) лизосомы

6. К аминокислотам относятся

а) коллаген, кератин

б) аденин, тимин

в) триптофан, аланин

г) сахароза, лактоза

7. Первичная структура белка определяется

а) водородными связями между NH- и СО-группами

б) последовательностью аминокислотных остатков

в) соотношением гидрофильных и гидрофобных групп

г) образованием дисульфидных мостиков

8. Рабочая (биологически активная) структура белковой молекулы - …

а) первичная структура

б) первичная или вторичная

в) вторичная структура

г) третичная структура

9. Белки, увеличивающие скорость химических реакций в клетке

а) гормоны

б) ферменты

в) витамины

г) антибиотики

20. У гемоглобина есть, а у белка лизоцима нет:

а) первичной структуры

б) вторичной структуры

в) третичной структуры

г) четвертичной структуры

Эталоны ответов к тестовым заданиям для проведения текущего среза знаний

Дополнительные задания для одаренных обучающихся

1. Установите соответствие между конкретными белками и их функциями

2. Установите соответствие между биологическим признаком белка и его структурой

1 первичная

2 третичная

а) молекула в форме глобулы или фибриллы

б) строгая последовательность аминокислотных остатков

в) аминокислотные остатки соединены только полипептидными связями

г) имеет дисульфидные мостики между радикалами аминокислот

д) при ее разрушении наступает необратимая денатурация

г) пространственная конфигурация полипептидной цепи

3. Выберите три ответа из шести. Белки в клетке выполняют функцию

а) наследственную

б) каталитическую

в) универсального источника энергии

г) посредника в переносе наследственной информации

д) регуляторную

е) транспортную

4. Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признаки, «выпадающие» из общего списка.

а) имеет структурные уровни организации молекулы
б) входит в состав клеточных стенок
в) является биополимером
г) служит матрицей при трансляции
д) состоит из аминокислот

5. Все перечисленные ниже характеристики используются для описания процессов, изображённых на рисунке. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка.
а) самоудвоение молекулы ДНК
б) формирование спирали белка
в) образование четвертичной структуры белка
г) образование глобулы
д) транскрипция полинуклеотидной цепи

Эталоны ответов

1) 1 – в; 2 – г; 3 – а; 4 – д; 5 – б; 6 – ж; 7 – з; 8 – е.

2) 1 – б в д; 2 – а е

3) б, д, е

4) б, г

5) а, д

Приложение Г

Внеаудиторная самостоятельная работа

Виды заданий

1. Сивоглазов, В. И. Биология : Общая биология. 10 кл. Базовый уровень : учебник / В. И. Сивоглазов, И. Б. Агафонова, Е. Т. Захарова. — 5-е изд., стереотип. — Москва. : Дрофа, 2017. — С. 55-60

2. Подготовить перечень продуктов, богатых белками и незаменимыми аминокислотами.

*3. Подготовить информацию и заполнить таблицу о заболеваниях детей, вызванных недостаточным поступлением белка с пищей. Указать симптомы белковой недостаточности.

*4. Решить задачу:

Молекула белка гемоглобина имеет молекулярную массу 68 000 kDa. Определить длину молекулы гемоглобина. В среднем молекулярная масса одной аминокислоты равна 100 kDa. Средняя величина длины аминокислоты равна 0,38 нм.

*5. Изготовить модели белковой молекулы.

* - задания для одаренных обучающихся.

Приложение Д

Текст сообщений

Белки — средства защиты организма

Во внешней среде имеется множество бактерий и вирусов, способных повреждать живые клетки и размножаться за их счёт, нередко вызывая таким образом тяжёлые заболевания. Если бы люди не располагали естественными средствами защиты от болезнетворных микроорганизмов, то человечество прекратило бы своё существование. Такая печальная судьба могла бы постичь и большинство животных, а также растений. К счастью, все живые клетки и организмы имеют свои защитные системы. Однако эти системы не всегда справляются с бактериями и вирусами, и тогда организм заболевает.

У человека и животных одна из таких главных систем — иммунная защита. В лимфоидных тканях (вилочковая железа, лимфатические железы, селезёнка) производятся лимфоциты — клетки, способные синтезировать огромное разнообразие защитных белков — антител, называемых иммуноглобулинами. Иммуноглобулины состоят из четырёх белковых цепей. Они имеют участок, узнающий «пришельца», и участок, обеспечивающий «расправу» с ним. Антитела узнают чужеродные белки и иные биополимеры (полисахариды, полинуклеотиды) и их комплексы, в свободном виде растворённые в жидких средах организма или в составе бактерий и вирусов.

Узнаваемые антителами чужеродные биополимеры называют антигенами. Антигены вызывают в лимфоцитах синтез антител-иммуноглобулинов определённого типа, способных узнавать антиген и взаимодействовать с ним. Поскольку антигенами являются как сами бактерии или вирусы (точнее, биополимеры в их составе), так и производимые ими токсины, то лимфоциты реагируют на них синтезом защитных антител. Антитела привлекают особые ферментные белки, которые разрушают оболочки бактерий, что ведёт к их гибели.

Биологические катализаторы

Катализом называется явление ускорения реакции без изменения её общего результата. Для протекания многих химических реакций необходимы высокие температура и давление. В то же время при добавлении к реагирующей смеси определённых веществ та же реакция может протекать даже при нормальных условиях и с большей скоростью. Например, металлический родий почти в 10 000 раз ускоряет разложение муравьиной кислоты на водород и диоксид углерода. Вещества, изменяющие скорость химической реакции, но не входящие в состав продуктов реакции, называются катализаторами. В живой клетке умеренная температура, нормальное давление. В таких условиях большинство реакций, или вообще не протекали бы, или протекали бы очень медленно, если бы не подвергались воздействию катализаторов.

Каталитической способностью обладают некоторые молекулы РНК. Очевидно, это свойство РНК имело очень важное значение на начальном этапе зарождения жизни на нашей планете. В настоящее время роль молекул РНК как катализаторов крайне мала, а основными биокатализаторами в клетке являются ферменты. Все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов. Сейчас уже известны тысячи ферментов. Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент. В качестве коферментов выступают различные органические вещества, как правило, витамины и неорганические — ионы различных металлов. Ферменты участвуют в процессах как синтеза, так и распада. При этом ферменты действуют в строго определённой последовательности, они специфичны для каждого вещества и ускоряют только определённые реакции. Встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций.

Белки-гормоны

В специальных клетках животных и растений производится регуляторы физиологических процессов — гормоны. Многие гормоны — белки.

К ним, например, относятся все гормоны, производимые в особых клетках мозга, находящихся в гипоталамической части в гипофизе. Это гормон роста, адренокортикотропный гормон (ЛКТГ), тиреотропный гормон (ТТГ) и другие гормоны гипофиза, а также либерины и статины гипоталамуса, усиливающие или подавляющие синтез и выход в кровь гормонов гипофиза.

Успехи в химическом синтезе белков и особенно успехи в области генной инженерии привели к тому, что многие из этих гормонов производят в больших количествах как исключительно важные лекарственные средства. Так, синтез участка ДНК — гена человека, ответственного за синтез гормона роста, обеспечил его производство. Применение этого гормона в лечении детей, у которых задержан рост из-за недостатка гормона роста, обеспечивает их нормальное развитие. Без такого лечения они остались бы лилипутами. Белками являются и гормоны, производящиеся в специальных клетках поджелудочной железы, — инсулин и глюкагон. При недостатке инсулина у человека развивается сахарный диабет. Из-за недостатка этого гормона глюкоза из крови плохо переносится в клетки. Клетки человеческого тела при этом голодают, хотя в крови накапливается большой избыток глюкозы. Для лечения таких больных получают инсулин из поджелудочной железы животных. Поскольку строение бычьего инсулина несколько отличается по первичной структуре (последовательности аминокислот) от человеческого гормона, то не все больные переносят его. Синтез человеческого инсулина генно-инженерными методами открыл новые возможности для лечения таких больных.

Приложение Е

Рефлексия

Карточки с заданием «Продолжи предложение», каждый студент отвечает на 1 карточку.