Урок биологии "Белки как высокомолекулярные вещества. Состав, строение, структура и функции белков"

Цель:

 Выяснить, что белок есть высшая форма развития вещества.

 Задачи:

Познакомиться с составом, строением, свойствами и функциями белков, как высшей формы организации вещества.

Оборудование: таблица «Строение белков», модель ДНК, оборудование для л/р: Пероксид водорода 3%; сырой и вареный картофель, сырое и вареное мясо, пробирки, белок куриного яйца (сырой). Шерстяные нити. молоко, тсо, таблица « железы внутренней секреции», схема на доске.

Ход урока:

1.  Вступление учителя:

 Что известно о белках из курса ботаники, зоологии и анатомии человека?

(важнейшая составная часть организма, содержаться в клетках и тканях всех живых организмов. )

Слайд№1: Содержание белков в организме (в % и сухой массе) в:

Мышцах – 80% Печени - 57%

Костях - 28% Коже – 63%

Мозге - 45%

 В организме человека обнаружено около 10 тыс различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

 Проблемный вопрос: Почему же отождествляют понятие «Белок» с понятием «Жизнь»? Какова роль белков в жизни живых организмов?

Учитель: Немного истории (5 мин. )

 Ни одно вещество не изучали так долго, как белок, прежде чем удалось разгадать тайну их строения и происхождения. 200 лет понадобилось, чтобы понять принцип строения молекулы белка.

 В начале 18в итальянский ученый Беккари получил первый очищенный белок - клейковину пшеницы. И еще пол века прошло. Прежде чем расшифровали строение первого белка – инсулина (гормона поджелудочной железы).

 В 1820 г французский ученый Брокконо впервые используя кислотный гидролиз для разложения некоторых веществ. Содержащих белок в полученном веществе (гидролизате) нашел сладковатое вещество - глицин, представитель ( как позже выяснилось) аминокислот.

 В 1888г. Русский химик Данилевский Александр Яковлевич указал, что в молекулах белка содержаться повторяющиеся группы - аминокислоты.

 Немецкому ученному Эмилию Фишеру (химику) удалось получить соединения, в молекулах которых входило 18 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. Позже удалось синтезировать вещества полипептиды, в молекулах которых входило в основном 20 аминокислот.

 Таким образом, белок – это полипептид - полимер, сложное вещество.

2. Каков же состав и строение белков по современным данным? (5мин. )

Слайд№2: «Состав и строение белков».

 Входят C, N, O, H + S, P, Fe, Zn, Cu.

 Белок – полимер, представляет длинную цепь, в которой много раз повторяется одна и та же сравнительно простая структура – мономер – аминокислота, имеющая эти химические элементы.

 Рассказ учителя по таблице.

 В наше время известно 20 аминокислот. Их называют волшебными, т. к. входят в большинство белков. Чередование этих аминокислот обуславливает многообразие белков ( смотрим по учебнику Беляева Д. К. стр. 16 - 18. )

 Из 20 аминокислот может быть 2, 4* 10¹⁸ комбинаций последовательностей, значит и видов белков. Каждый индивидуальный белок имеет свою строгую последовательность аминокислот. В среднем белки состоят из 300 - 500 аминокислот, но известны очень короткие природные белки из 3 - 8 аминокислот, и очень длинные более чем в 1500 аминокислот. Так белок инсулина, регулирующий уровень сахара в крови состоит из 51 аминокислоты 9 а из 20 участвуют только 18). Половина (10 аминокислот) могут синтезироваться в организме, остальные 10 должны обязательно поступать в организм в виде пищи, т. к. организмы в ходе эволюции утратили способность синтезировать сложные аминокислоты. Поэтому они получили название «НЕЗАМЕНИМЫЕ». Лизин, лейцин, валин их получают в готовом виде с растительной и животной пищей, как молоко, сыр, творог, яйца, мясо, соя, бобы.

 Таким образом, белок состоит из аминокислот ( можно сравнить как бусы состоят из бусинок), каким то образом соединенных друг с другом. Для того чтобы разгадать эту тайну, мы должны знать какие же существуют структуры белков.

3.  Рассказ учителя по таблицам «Структуры белков» ( 5 мин. )

Различают 4 уровня пространственной организации белков:

 Первичная – самая простая структура, это нить аминокислот, соединенные прочной пептидной связью ( по Фишеру Э. и Ф. Сэнгер).

 За свое открытие Ф. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

 Вторичная – это свертывание полипептидной цепи ( первичной структуры) в альфа спираль, имеющая вид растянутой пружины. Установлено, что такая структура происходит благодаря возникновению водородных связей. Они слабее пептидных, но повторяясь многократно, придают данной структуре устойчивость и жесткость. Например белок фиброин шелка тутового шелкопряда обеспечивает прочность натурального шелка ( показ кокона и шелка).

 Третичная – это трехмерная пространственная структура (глобула), в результате которой длина молекулы сокращается в 10 раз. Благодаря разнообразным химическим связям: пептидным, водородным и дисульфидным связям. Такая структура специфична для каждого белка.

 Четвертичная – это связь нескольких глобул в единую структуру. Например, гемоглобин - белок эритроцитов – комплекс из четырех связанных между собой молекул: только в таком строении он может присоединять и транспортировать кислород.

 Таким образом, мы пришли к выводу, что белки имеют сложное строение, что дает возможность обладать различными свойствами.

Весь материал - смотрите документ.

Муниципальное общеобразовательное учреждение

«Средняя общеобразовательная школа» п.Аджером.

Конкурсная работа по биологии. 9 класс.

Тема: Белки как высокомолекулярные вещества.

Состав, строение, структура и функции белков.

Учитель: Киселева Нина Ивановна

Стаж работы- 20 лет

Квалификационная категория –I

Работа в 5-11 классах.

Педтехнология: критическое мышление.

Тип урока: изучение новой темы.

п.Аджером 2012г.

«Жизнь есть способ

существования

белковых тел.»

(Ф.Энгельс).

Тема урока:

Белки как высокомолекулярные вещества. Состав, строение, структура и функции белков.

Обращение к детям: Исходя из темы урока и эпиграфа наши цели и задачи урока: (1 мин).

Цель: Выяснить, что белок есть высшая форма развития вещества.

Задачи: Познакомиться с составом, строением, свойствами и функциями белков, как высшей формы организации вещества.

План урока на доске:

1. Орг. Момент-1 мин.

2. Тема, определение целей – 1 мин.

3. Из истории- 5 мин.

4. Состав и строение - 5 мин.

5. Структура -5 мин.

6. Свойства -10мин.

7. Функции – 10мин.

8. Выводы и домашнее задание – 3 мин.

Оборудование: таблица «Строение белков», модель ДНК, оборудование для л/р: Пероксид водорода 3%; сырой и вареный картофель, сырое и вареное мясо, пробирки, белок куриного яйца (сырой). Шерстяные нити . молоко, тсо, таблица « железы внутренней секреции», схема на доске.

Ход урока:

1. Вступление учителя:

Что известно о белках из курса ботаники, зоологии и анатомии человека?

(важнейшая составная часть организма, содержаться в клетках и тканях всех живых организмов.)

Слайд№1: Содержание белков в организме (в % и сухой массе) в:

Мышцах – 80% Печени -57%

Костях - 28% Коже – 63%

Мозге - 45%

В организме человека обнаружено около 10 тыс различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Проблемный вопрос: Почему же отождествляют понятие «Белок» с понятием «Жизнь»? Какова роль белков в жизни живых организмов?

Учитель: Немного истории (5 мин.)

Ни одно вещество не изучали так долго, как белок, прежде чем удалось разгадать тайну их строения и происхождения. 200 лет понадобилось, чтобы понять принцип строения молекулы белка.

В начале 18в итальянский ученый Беккари получил первый очищенный белок- клейковину пшеницы. И еще пол века прошло. Прежде чем расшифровали строение первого белка – инсулина (гормона поджелудочной железы).

В 1820 г французский ученый Брокконо впервые используя кислотный гидролиз для разложения некоторых веществ. Содержащих белок в полученном веществе (гидролизате) нашел сладковатое вещество- глицин, представитель ( как позже выяснилось) аминокислот.

В 1888г. Русский химик Данилевский Александр Яковлевич указал, что в молекулах белка содержаться повторяющиеся группы - аминокислоты.

Немецкому ученному Эмилию Фишеру (химику) удалось получить соединения, в молекулах которых входило 18 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. Позже удалось синтезировать вещества полипептиды, в молекулах которых входило в основном 20 аминокислот.

Таким образом, белок – это полипептид - полимер, сложное вещество.

1. Каков же состав и строение белков по современным данным? (5мин.)

Слайд№2: «Состав и строение белков».

Входят C,N,O,H + S,P,Fe,Zn,Cu.

Белок – полимер, представляет длинную цепь, в которой много раз повторяется одна и та же сравнительно простая структура – мономер – аминокислота, имеющая эти химические элементы.

Рассказ учителя по таблице.

В наше время известно 20 аминокислот. Их называют волшебными, т.к. входят в большинство белков. Чередование этих аминокислот обуславливает многообразие белков ( смотрим по учебнику Беляева Д.К. стр. 16-18.)

Из 20 аминокислот может быть 2,4* 10¹⁸ комбинаций последовательностей, значит и видов белков. Каждый индивидуальный белок имеет свою строгую последовательность аминокислот. В среднем белки состоят из 300-500 аминокислот, но известны очень короткие природные белки из 3-8 аминокислот, и очень длинные более чем в 1500 аминокислот. Так белок инсулина, регулирующий уровень сахара в крови состоит из 51 аминокислоты 9 а из 20 участвуют только 18). Половина (10 аминокислот) могут синтезироваться в организме, остальные 10 должны обязательно поступать в организм в виде пищи, т.к. организмы в ходе эволюции утратили способность синтезировать сложные аминокислоты. Поэтому они получили название «НЕЗАМЕНИМЫЕ» . Лизин, лейцин, валин их получают в готовом виде с растительной и животной пищей, как молоко, сыр, творог, яйца, мясо, соя, бобы.

Таким образом, белок состоит из аминокислот ( можно сравнить как бусы состоят из бусинок), каким то образом соединенных друг с другом. Для того чтобы разгадать эту тайну, мы должны знать какие же существуют структуры белков.

1. Рассказ учителя по таблицам «Структуры белков» ( 5 мин.)

Различают 4 уровня пространственной организации белков:

Первичная – самая простая структура, это нить аминокислот, соединенные прочной пептидной связью ( по Фишеру Э. и Ф. Сэнгер).

За свое открытие Ф. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

Вторичная – это свертывание полипептидной цепи ( первичной структуры) в альфа спираль, имеющая вид растянутой пружины. Установлено, что такая структура происходит благодаря возникновению водородных связей. Они слабее пептидных, но повторяясь многократно, придают данной структуре устойчивость и жесткость. Например белок фиброин шелка тутового шелкопряда обеспечивает прочность натурального шелка ( показ кокона и шелка).

Третичная – это трехмерная пространственная структура (глобула), в результате которой длина молекулы сокращается в 10 раз. Благодаря разнообразным химическим связям: пептидным, водородным и дисульфидным связям. Такая структура специфична для каждого белка.

Четвертичная – это связь нескольких глобул в единую структуру. Например, гемоглобин - белок эритроцитов – комплекс из четырех связанных между собой молекул: только в таком строении он может присоединять и транспортировать кислород.

Таким образом, мы пришли к выводу, что белки имеют сложное строение, что дает возможность обладать различными свойствами.

1. Слайд №3: «Свойства белков.»

1. Денатурация.

2. Ренатурация.

3. Растворимость.

4. Малоактивные и химически высокоактивные.

5. И др.

Рассмотрим основные свойства.

1. Денатурация – под действием различных факторов белки теряют свою структуру ( вторичную и третичную).

Факторы, вызывающие денатурацию:

а) Физические (высокая температура, давление, механическое воздействие, ионизирующее излучение). Пример - вареное яйцо.

б) Химические (действие щелочей, кислот, тяжелых металлов, моющих средств).

Может разрушаться и первичная структура, но очень редко.

Вопрос: 1) Что произошло при варке яйца (денатурация – разрушились структуры белка).

2) Почему донорскую кровь нельзя замораживать или подвергать нагреванию ( потеряется структура гемоглобина).

1. Ренатурация – если денатурация затронула только вторичную или третичную структуру, то она обратима; может снова закрутиться в спираль и уложиться в третичную структуру.

Вопрос: 1) Можно ли сваренное яйцо вернуть в исходное положение?

(Нет. В данном случае нарушена и первичная структура белка).

2) Почему после непродолжительных заморозков отмерзшая на поле капуста с потеплением приобретает первоначальные жизненные функции. ( т.к. не было разрушена первичная структура, она способна закрутиться в спираль и уложиться в третичную структуру).

1. Растворимость. Можно рассмотреть по отношению к воде. (Показать опытным путем).

Лабораторная работа. Оборудование на столе.

Слайд №4: «Растворимость белков в воде.»

Выводы: отвечают учащиеся.

1. Функции белков. (10 мин.)

Слайд №5: «Функции белков».

1. Ферментативная.

2. Строительная.

3. Транспортная.

4. Двигательная.

5. Защитная.

6. Энергетическая.

7. Гормональная.

8. Сигнальная.

9. Механическая.

Все эти функции жизненно важны. Нарушение одной функции по цепочке ведет к нарушению других, как цепная реакция. Из курса анатомии человека вам очень хорошо они знакомы.

1. Ферментативная.

Известно около 1000 ферментов. Все они специфичны (действуют при определенной температуре и рН среды).

Ферменты расщепления углеводов находятся в цитоплазме, окисления жирных клеток – в митохондриях, в ядре – ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в хлоропластах- ферменты, участвующие в синтезе углеводов.

Ферменты ускоряют химические реакции.

Лабораторная работа. « Определение активности ферментов в живых клетках».

Оборудование: 3% раствор Н₂О₂,пробирки с сырым картофелем и мясом, с вареным картофелем и мясом.

Инструктивная карточка:

1. Прилейте по 2 мл Н₂О₂ в пробирки.

2. Запишите наблюдаемые явления при действии Н₂О₂ на живые клетки растительной и животной ткани и на мертвые

Обсуждение.

1. Сырой картофель + Н₂О₂ пузырьки (реакция идет).

2. Вареный картофель + Н₂О₂ реакция не идет.

3. Сырое мясо + Н₂О₂ реакция идет (пузырьки).

4. Вареное мясо + Н₂О₂ реакция не идет.

Ответы учащихся: при варке произошла денатурация белка – фермента каталазы, разрушилась третичная и очевидно вторичная структура, это привело к разрушению активного центра фермента. В сыром картофеле и мясе фермент выполняет защитную роль, обезвреживая Н₂О₂ ядовитое вещество.

2 Н₂О₂ 2 Н₂О + О₂ за 1 сек. расщепляется 10 тыс. молекул Н₂О₂

С выделением О₂ , поэтому шли пузырьки.

2.Структурная или строительная.

Вопрос: 1). Почему в рационе обязательно должны входить продукты питания, содержащие белок? (Белки не могут быть заменены жирами и углеводами . белки входят в состав всех клеточных мембран, мембран органоидов, в состав хромосом и нуклеиновых кислот).

1. Транспортная.

Вопрос: Почему малокровие обязательно должно подвергаться лечению? ( При малокровии уменьшено количество гемоглобина, доставляющего О₂ во все клетки). Гемоглобин присоединяет О₂ за каждые 0,02 сек., превращаясь в оксигемоглобин, отдав клеткам О₂ , забирает СО₂, превращаясь в карбоксигемоглобин.

1. Двигательная.

Вопрос : Благодаря чему происходит движение простейших? ( ресничек, жгутиков). Это специальные сократительные белки. Которые превращают химическую энергию в механическую.

1. Защитная.

Вопрос: Почему на месте попадания занозы появляется гной? ( Это отмершие лейкоциты, происходит фагоцитоз – пожирание чужеродного вещества ( антигена) – лейкоцитами (антителами- белками).

1. Энергетическая.

Вопрос: Почему человек, приняв в пищу, чувствует прилив сил? (Он получает энергию. 1ч= 17.6кДж+ СО₂+Н₂О+NН₃).

1. Гормональная.

Вопрос: Почему бывают люди-гиганты, люди – карлики? (Недостаток или избыток гормона роста – тироксина).

Инсулин – гормон поджелудочной железы, регулирующий уровень сахара в крови (сахарный диабет).

1. Механическая .

Например: кровеносные сосуды служат опорой тканей.

1. Сигнальная.

Вопрос: Благодаря чему человек защищен от неблагоприятного воздействия внешней среды и может реагировать на внешние и внутренние раздражители. ( Нервная система, нервная клетка).

Таким образом, мы пришли к выводу? « Что белок – это действительно основа жизни. Узнав о свойствах, строении и функциях мы узнали, что он является неотъемлемой частью живых организмов, а значит и жизни в целом».

В настоящее время жизненно необходимые ферменты получают искусственным путем в микробиологической промышленности на искусственных средах. Так получают инсулин, кормовые дрожжи, гормоны роста, антибиотики и т.д.

1. Закрепление материала.

На доске – незаконченная схема с (?) знаками (см. Приложение). Учащиеся должны заполнить схему самостоятельно ( у каждого учащегося на парте есть схема).

Домашнее задание: Согласно полученным данным на уроке, этой схемы, $5 учебника. Составить свою опорную схему, приготовить вопрос, что хотите узнать.

Письменно в тетрадях ответить на вопросы: ( индивидуально - дифференцированный подход.)

1. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

2. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

3. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

4. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками ( ферменты) пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий из натуральной шерсти?

Литература:

1. И.Н. Пономаренко, О.А. Корнилова и др. Основы общей биологии. 9 класс. М. Вентана-Граф 2010г.

2. В.В. Малахов. Биология в вопросах и ответах. М. Международные отношения. 1993г.

3. Акимов С.С. Биология в таблицах и схемах. М. «Лист Нью» 2004г.

4. Журнал « Современный урок» 2011г.

Приложение.

Белок – высокомолекулярное вещество.

Состав ?

C N O H + S P Fe Zn Cu. ПОЛИ ?

МОНО 20 аминокислот

?

заменимые ?

? незаменимые

Макромолекула Белок- основа жизни

Структура ? Свойства ?

1. Первичная (полипептидная цепь) 1. Денатурация

2. Вторичная (спираль) 2. Ренатурация

3. Третичная (глобула) 3. Активность

4. Четвертичная(упаковка глобул) 4. Растворимость

Функции ?

1. Ферментативная. 5. Защитная.

2. Строительная. 6.Энергетическая.

3. Транспортная. 7. Гормональная.

4. Двигательная. 8. Сигнальная.

9. Механическая.